Chemiczne Wieści (32.)

Ostatnie w tym roku chemiczne  newsy, które uznałem za na tyle ciekawe, że warte krótkiego omówienia. 

Wyniki programu AI do  przewidywania zachowania białek niezbyt wiarygodne

Problem złożenia białek i oddziaływania cząsteczek z tak utworzoną strukturą, to ważny temat w badaniach podstawowych. Białka są niciami aminokwasów, które nie pływają jako proste nitki, lecz wskutek wewnętrznych oddziaływań skręcają się w różnego typu sprężynki, kłębki i pętelki. Na podstawie znanych podobieństw można przewidywać w pewnym stopniu, że w strukturze białka będzie zawarty pewien znany motyw, ale przewidzenie najbardziej prawdopodobnego kształtu w organizmie to trafienie w jedną z bardzo wielu fizycznie możliwych kombinacji.
Białko skręcone w odpowiedni kształt w organizmie pełni swoją funkcję, czy to enzymu, czy to receptora, czy to elementu strukturalnego. Mutacje powodują zmianę tego kształtu i wpływają na skuteczność działania, z kolei leki łączą się z tymi skręconymi białkami w sposób zależny od dopasowania struktur. Metody obliczeniowe przewidujące jak prawdopodobnie pofałduje się białko o znanej sekwencji zajmują dużo czasu obliczeniowego i wymagają skomplikowanych algorytmów uruchamianych na rdzeniach o dużej mocy obliczeniowej.

Dlatego narzędzia takie jak Alpha Fold, obiecujące, że ich AI nauczyło się na podstawie setek tysięcy przykładów jak działają białka i teraz odgaduje prawidłowy kształt dużo szybciej, zostały bardzo ciepło przyjęte. Rok temu twórcy programu otrzymali Nagrodę Nobla.

Teraz jednak pojawiła się publikacja zawierająca więcej wątpliwości. Czego tak naprawdę nauczyła się AI na wielu przykładach z bazy i czy rzeczywiście rozumie o co chodzi w fizyce oddziaływań? 

Nowe wersje tych programów obiecują uproszczenie ważnego problemu dokowania ligandów, czyli sposobu i siły wiązania drobnych cząsteczek z białkiem. Jakie to ma znaczenie? - Oddziaływanie białka z substancją to podstawa do wyszukiwania leków, bo lek powinien ostatecznie zadziałać na jakiś enzym czy receptor i wywołać skutek. Bardzo dokładne modelowania tego typu wymagają obliczeń na superkomputerach. Obecnie na najważniejszych klastrach obliczeniowych biochemicy liczący struktury i dynamikę długich białek walczą o czas obliczeniowy z fizykami symulującymi supergromady galaktyk. Programy takie jak Alpha Fold czy Rosetta Fold miały robić to samo prościej w oparciu o podobieństwa strukturalne i ogólną logikę i albo dawać mniej precyzyjne ale wystarczające do szybkiego przeglądu dane, albo przygotować dane wstępne do symulacji, co skraca czas obliczeniowy.

Profesor Marcus Lill z University of Basel zajmuje się podobną tematyką i skuteczne narzędzie tego rodzaju byłoby bardzo pomocne, jednak gdy przeglądał udostępnione przez producenta informacje o skuteczności przewidywania struktur zaczął nabierać wątpliwości. Obliczenia miały dawać podejrzanie wysokie statystyki odtworzenia znanych już struktur, jak na program opierający się na ilości przykładów do nauki dużo mniejszej niż wcześniejsze bazy struktur białek generalnie. Można było oczekiwać, że dokładność modelowania będzie mniejsza. 

Aby przetestować fizykę modelów zadał im do rozwiązania problem dokowania ligandów do białka dzikiego, białka zmodyfikowanego tak aby miejsce wiążące działało słabiej i  białka zmienionego tak bardzo ze miejsce wiążące przestało być wiążące. Ogólny kształt białka był podobny ale kluczowy rejon, z którym lek tworzył powiązanie miał na przykład aminokwasy zastąpione odpowiednikami o przeciwnej jonizacji. Mimo to program tworzył bardzo podobne rozwiązania, nie zauważając, że w zmodyfikowanej wersji białka coś jest nie halo. Podobnie modyfikacja cząsteczki ligandu nie wiele zmieniały - cząsteczka o podobnym kształcie ale nie zawierająca grup wiążących nadal dokowała się do białka tak jak prawdziwy ligand. Programowi nie przeszkadzały oczywiste konflikty geometryczne, np. umieszczał cząsteczkę w miejscu białka, gdzie w dzikiej wersji była kieszeń o odpowiedniej wielkości, a w zmienionej wersji tej kieszeni właściwie nie było.

Wniosek był więc taki, że programy nauczyły się ogólnych zasad geometrycznego ułożenia ligandów obok białek, tak na prawdę nie rozumiejąc o co chodzi w fizyce i chemii oddziaływań i dlatego nie zauważają, ze ich rozwiązania są niemożliwe fizycznie. 

https://phys.org/news/2025-10-ai-drug-physics-1.html

Kwas ortowęglowy jednak istnieje 

Kwas ortowęglowy to ostatni kawałek w układance możliwych przemian utlenionych związków węgla, a jego istnienie było przewidywane od tak dawna, że chemicy odetchnęli z ulgą, gdy w końcu udało się potwierdzić jego istnienie. Można przedstawić pewien ciąg coraz bardziej utlenionych pochodnych metanu - metanol z jedną grupą OH, metanodiol, nazywany też hydratem formaldehydu, z dwiema grupami OH. Znane są pochodne estrowe kwasu ortomrówkowego z trzema grupami OH i kwasu ortowęglowego z czterema - jednak wolne kwasy tych estrów nie były przez długi czas możliwe do wykrycia i zastanawiano się, czy takie połączenie będzie w ogóle możliwe.

Wolny kwas ortomrówkowy wyizolowano w roku 2024 przez napromieniowanie zamrożonej mieszaniny metanolu i tlenu i odparowanie produktów, dlatego kwas ortowęglowy wydawał się w zasięgu. Teoretycznie powinien powstawać w wyniku hydratacji kwasu węglowego, ten zaś daje się izolować w stanie czystym. Jednak kwas węglowy w kontakcie z wodą preferencyjnie ulega rozpadowi na wodorowęglan, a także kwas ortowęglowy powinien być wrażliwy na reakcje z wodą i na reakcje sam ze sobą. W utworzeniu związku przeszkadza też napięcie steryczne wprowadzane przez osiem niewiążących par elektronowych wszystkich tlenów, które silnie się odpychają, mając tendencję do odchodzenia jako rodniki hydroksylowe, dlatego pojawiały się wątpliwości czy związek z czterema wiązaniami węgiel-hydroksyl istnieje, czy może stanowi kompleks rodników.

Grupa badawcza z USA i Chin wykonała jednak symulacje, z których wynikało, że w niskich temperaturach w fazie gazowej cząsteczka ortowęglanu powinna posiadać barierę energetyczną umożliwiającą utrzymanie się cząsteczki. Warunki musiały stanowić w zasadzie wysoką próżnię aby ograniczyć kontakt z czymkolwiek z czym kwas mógłby wejść w reakcje. Obliczono teoretyczne energie jonizacji, które okazały się różne od energii jonizacji kwasu węglowego i ortomrówkowego, i wiedząc to wszystko zaprojektowano eksperyment.

Mieszanina lodu wodnego i stałego dwutlenku węgla została umieszczona w wysokiej próżni i naświetlana elektronami. Wybite z powierzchni cząsteczki tworzyły parę, którą naświetlano światłem o częstotliwościach odpowiadających wyliczonym energiom jonizacji. Spektroskopia czasu przelotu pokazała pojawienie się jonów, które nie pojawiały się bez zastosowania tego światła, zatem powstały wskutek fotojonizacji cząstek w fazie gazowej. Użycie znakowanego węglem C-13 dwutlenku i deuterowanego lodu pokazało, że masy rejestrowanych jonów zmieniły się zgodnie z przewidywaniami ilości węgla i wodoru. Ostatecznie potwierdziło to, że jonizującą się cząsteczką w fazie gazowej musiał był kwas C(OH)4, a zatem cząsteczka taka tworzy się. 

Kwas ortowęglowy był przewidywany jako istotny związek pośredni w chemii węgla, tlenu i wodoru w kosmosie, a jego istnienie jako etapu pośredniego umożliwia zajście pewnych reakcji prowadzących do skomplikowanych związków organicznych - w tym tych stanowiących cegiełki budulcowe potencjalnego życia. Wykrycie jaka jest energia rozpadu, ile energii jest potrzebne do jego utworzenia i jaki jest czas półtrwania, pozwala doprecyzować obliczenia ilościowe zagęszczenia dalszych produktów reakcji w mgławicach. 

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.4c02637

https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12260057/ 

Największa cząsteczka aromatyczna wykryta w kosmosie

Koronen to wielopierścieniowy węglowodór aromatyczny (WWA) o szczególnej, regularnej budowie. W zasadzie jest to struktura utworzona przez sześciokątny pierścień benzenowy otoczony sześcioma takimi pierścieniami. Ze względu na symetrię i silnie wyrażone właściwości aromatyczne, jest jednym z częstych produktów reakcji zwęglania, częściowego spalania czy kondensacji par węgla w próżni. 

Koronen

Ponieważ podejrzewa się, że WWA stanowią znaczną część wolnego węgla we wszechświecie, poszukiwane są cząsteczki dające na tyle charakterystyczne sygnały, żeby można było je wykryć i na tej podstawie oszacować ile węgla ogółem jest w danym miejscu kosmosu. W nowym doniesieniu badaczy z Green Bank Observatory informują oni, że wytypowali jako możliwą taką cząsteczkę 1-koronenonitryl, to jest koronen z jedną grupą cyjankową. Jony lub rodniki CN stanowią częsty składnik obłoków molekularnych zawierających wegiel i azot i mogą podstawiać inne cząsteczki. Powstałe tak nitryle powinny wykazywać charakterystyczne sygnały w widmie światła przechodzącego przez obłok, inne niż sygnały związków wyjściowych.

Aby to zweryfikować chemicy zsyntezowali nie opisany wcześniej związek i poddali go warunkom podobnym do próżni kosmicznej aby zbadać jak oddziałuje ze światłem. Następnie poszukali wykrytych cech widma w świetle nadbiegającym z obłoku. Twierdzą , że dzięki trafianiu tych sygnałów w mało zaszumione rejony częstotliwości światła, mogą potwierdzić wykrycie związku ze stopniem pewności 17 sigma, czyli naprawdę bardzo dużym. Czy twierdzenie to wytrzyma próbę krytyki zobaczymy później, niedawne doniesienie o wykryciu "sygnatury życia" w atmosferze obcej planety jest podważane właśnie ze względu na statystyki prawdopodobieństwa identyfikacji. 

https://greenbankobservatory.org/front-page-news/cosmic-chemistry-breakthrough-largest-aromatic-molecule-found-in-deep-space/ 

Używanie śrutu ołowiowego zostawia mikrocząstki w dziczyźnie

Mimo stopniowej akcji wycofywania ołowiu z pocisków używanych przez myśliwych, nadal nie wszyscy się przestawili, a pozyskane w ten sposób mięso pojawia się na rynku. Ryzyko zdrowotne połknięcia śrucin jest znane od dawna i notowano zatrucia ołowiem od połknięcia nawet jednej w swojskiej dziczyźnie. Aby zmniejszyć to ryzyko przepatruje się tuszę i wycina kawałki z uszkodzeniami, niektóre zakłady przetwórstwa prześwietlają mięso. Może to być jednak za mało dokładne. Jak pokazały wcześniejsze analizy z użyciem żelatyny balistycznej, mimo stosunkowo małej twardości kulka ołowiana wbijająca się w materiał tworzy rozpryski, które mogą rozchodzić się także na boki. Nowa analiza z użyciem promieniowania synchrotronowego, umożliwiająca zbadanie mięsa z ultra wysoką rozdzielczością pokazuje jednak, że cząstki ołowiu mogą być tak drobne, że możliwe do przeoczenia standardowym sprzętem.

W fragmencie piersi jelenia postrzelonego kulą ołowianą, przy pomocy medycznego rentgenu możliwe było znalezienie kilkunastu fragmentów. Synchrotron ukazał w mięsie 1800 fragmentów, z czego 1600 o średnicy poniżej 150 mikrometrów. W piersi pardwy pobranej z polowania, sześć śrucin przeszło przez mięsień na wylot a rentgen medyczny nie pokazał odłamków. Synchrotron pokazał 160 rozsianych wokół kanałów postrzałowych odłamków oddalonych o pół centymetra od postrzału. 

https://www.nature.com/articles/s41598-025-20285-2

Prawdziwy kolor błękitnego gazu

Większość znanych gazów jest bezbarwna lub lekko żółtawa a odcień staje się zauważalny w grubej warstwie lub po skropleniu. Gazów mających wyraźny kolor jest nie tak wiele - żóltozielony chlor, brązowy brom, pomarańczowy tlenek azotu, fioletowe pary jodu. Jednym z tych wyjątków jest też bardzo reaktywny i rzadko do czegoś wykorzystywany trifluoronitrozometan, gdzie niebieski kolor nadaje mu grupa nitrozowa. Trzy fluory przy węglu skutkują niskimi oddziaływaniami międzycząsteczkowymi, dzięki czemu związek o niskiej masie cząsteczkowej wrze w warunkach kriogenicznych (wyjściowy nitrozometan i analog trichlorowy są w warunkach normalnych cieczą).  

Anglojęzyczna Wikipedia obrazowała kolor gazu zdjęciem kolby w uderzająco granatowym kolorze. Jednak chemik i youtuber z kanału Advanced Thinkering szukający informacji o tym gazie, podczas sprawdzania danych zdjęcia na wiki odkrył z rozczarowaniem, że zdjęcie to tak na prawde wizualizacja, otrzymana przez zmianę koloru na zdjęciu kolby z chlorem. Nie znalazł też w żadnej publikacji innego zdjęcia tego gazu, co oznaczało, że poza pamięcią nielicznych badaczy nikt nie może powiedzieć jaki właściwie ma on kolor. 

Dlatego postanowił go zsyntezować a otrzymaną próbkę sfootografować i udostępnić na Wikipedii na wolnej licencji. Polecam filmy na ten temat, bo jest tam pokazany kawałek niezłej pracy laboratoryjnej.

I nowszy:

Ostatnio w laboratorium (69.)

Nigdzie się tak bardzo nie pobrudzisz, jak w dobrze wyposażonym laboratorium chemicznym. Zwłaszcza wtedy, gdy przydarzy ci się pracować z nieszczelną rękawiczką, jak to zdarzyło mi się ostatnio podczas pracy ze stężonym kwasem azotowym. Oczywiście szybko umyłem palec, na którym poczułem w pewnej chwili podejrzaną śliskość. Efekt: żółta plama na skórze, której już się nie dało zmyć.

W sumie nie pierwszyzna, ale jeszcze o tym na blogu nie pisałem.

Plama to wynik znanej z podręczników szkolnych reakcji ksantoproteinowej, często przedstawianej jako reakcja charakterystyczna dla białek, co nie jest zupełnie słuszne. Polega ona w zasadzie na nitrowaniu grup aromatycznych w niektórych aminokwasach poprzez podgrzewanie ze stężonym kwasem azotowym. Po zalkalizowaniu środowiska żółta plama staje się ciemnopomarańczowa.
.
Kilka spośród aminokwasów budujących białka, w tym te w naszym organizmie, zawiera aromatyczne grupy, to jest węglowodorowe pierścienie o odpowiednim układzie wiązań podwójnych. Ze względu na bliskość atomu azotu, a także często inne dodatkowe grupy, pierścień aromatyczny jest dość aktywny i stosunkowo łatwo ulega nitrowaniu. Dotyczy to w zasadzie tyrozyny i tryptofanu, o tym aby w takich warunkach reaktywna była Prolina nie znalazłem informacji. Pierścień fenylowy w Tyrozynie nitruje się głównie w pozycji meta:

Aminokwas fenyloalanina nie daje w tej reakcji zabarwienia, ze względu na to, że grupa fenylowa jest w nim nieaktywna. Od azotu dzieli ją dłuższy odcinek.
W przypadku białek obfitujących w aromatyczne aminokwasy, nitrowanie można doprowadzić do dość wysokiego poziomu. Jednym z niekiedy używanych typów amatorskich materiałów wybuchowych jest znitrowane mleko w proszku, zawierające głównie nitrokazeinę. [1]

Nitroaminokwasy mogą też powstawać w organizmie w wyniku metabolizmu. Jedną z odmian wolnych rodników, jakim bacznie przygląda się medycyna, są reaktywne formy azotu (RFA), wywodzące się zwykle od tlenku azotu II (NO) będącego wolnym rodnikiem. Jest on ważnym sygnalizatorem chemicznym, regulującym procesy zapalne i napięcie mięśni, i wytwarzanym przez specjalny enzym. Z drugiej jednak strony może on reagować z białkami i DNA, zaburzając ich funkcję. W organizmie szybko ulega przemianie do innych reaktywnych cząsteczek, jak dwutlenek azotu czy nadtlenoazotyn. W pewnych procesach chorobowych RFA są wytwarzane w nadmiernych ilościach, prowadząc do stanu stresu nitrozacyjnego.
Znitrowana tyrozyna, powstająca w takich reakcjach, mogłaby być wskaźnikiem natężenia tego procesu.[2]

Canary Girls

Reakcja podobna do ksantoproteinowej może też zachodzić w wyniku kontaktu z innymi reaktywnymi nitrozwiązkami. W okresie I wojny światowej w USA zwrócono uwagę na skutki przewlekłego narażenia na trotyl. U pracujących nad przerobem tego wybuchowego materiału robotnic rozwijało się przewlekłe, żółte zabarwienie skóry całego ciała. Zaczęto je przez to nazywać Kanarkowymi Dziewczynami. Bardziej groźny okazał się jednak wpływ trotylu na inne organy, często wywoływał uszkodzenie wątroby, niedokrwistość i powiększenie śledziony. U 400 pracownic pojawiła się żółtaczka związana z niewydolnością wątroby, która zabijała co czwartą. Niektóre z nich rodziły żółte dzieci.
Na szczęście po pewnym czasie od zaprzestaniu kontaktu z chemikaliami, kolor skóry zanikał.[3]

Ot takie dodatkowe ciekawostki na temat znanej i "nieciekawej" reakcji.
----------
[1]  https://www.aristatek.com/newsletter/0512December/TechSpeak.aspx
[2] https://www.pnas.org/content/101/12/4003
[3] https://en.m.wikipedia.org/wiki/Canary_Girls

Jak od-gotować jajko?

Ugotowanie jaja na twardo wydaje się najprostszym i najbardziej prozaicznym procesem kuchennym. Staje się on dużo ciekawszy jeśli spojrzeć nań okiem chemika, który wie jak można ten proces przyspieszyć, a nawet odwrócić.

Jajo to jedna z faz rozwoju ptaków i gadów, w której niedojrzały zarodek zostaje wydalony poza organizm matki w otoczce odżywczego białka i tłuszczu zabezpieczonych twardą, nieprzenikalną skorupką. Jest także jednym z podstawowych produktów spożywczych.

Centralnie położone żółtko, będące głównym materiałem zapasowym rosnącego zarodka, zawiera więcej białek niż wodnisty płyn wokół nazywany białkiem. Jego żółty kolor to zasługa karotenoidów z karmy zjadanej przez kurę, głownie luteiny i zeaksantyny, dlatego odcień może różnić się zależnie od fermy i sposobu chowu, niekiedy gdy w karmie zawarta jest papryka, żółtko może wydawać się wręcz czerwone. Zawiera też tłuszcz zasobny w nienasycone kwasy tłuszczowe i znaczną ilość lecytyny będącej emulgatorem.
Pośrodku jaja utrzymują je elastyczne pasy chelazy.

Większość objętości jaja wypełnia wodniste białko zawierające, jak nazwa wskazuje, dużą ilość białek. Są to głównie albuminy, owotransferryna która kompleksuje żelazo, hamując wzrost bakterii, lizozym który niszczy bakterie Gram dodatnie, czy zapobiegająca przedwczesnemu ścinaniu owomucyna, będąca też głównym alergenem jaj.

Całość utrzymywana w szczelnej białkowej błonce, na którą organizm kury osadził twardą skorupkę zawierającą głównie węglan wapnia. Jej kolor zależy tylko od odmiany kury, w dużym stopniu też od upierzenia - lubiane na Zachodzie białe jajka znoszą głównie odmiany kur biało upierzonych, bardziej popularne u nas jasnobrązowe jaja składają głównie odmiany kur nakrapianych i brązowych, niektóre rasy dają jaja oliwkowe, nawet zielonkawe, albo ciemnobrązowe, z dodatkowymi kropkami.

Denaturacja
Proces ścinania, to jest zamiany formy białek z rozpuszczalnej w stałą, nazywany denaturacją. Może następować pod wpływem czynników fizycznych, a więc zmian temperatury, mechanicznego wytrząsania, naświetlania itp. ale też chemicznych jak jony metali ciężkich, mocne kwasy czy nawet wysokie stężenie soli.
W trakcie tego procesu następuje zmiana ukształtowania nici białkowej. Zwykle przybiera ona w naturze pewien określony kształt wymuszany przez oddziaływania aminokwasów, wiązania wodorowe czy mostki siarczkowe. Utrata tego pierwotnego kształtu zmienia właściwości białka, które może przestać pełnić swoją funkcję, na przykład enzymy stają się nieczynne katalitycznie. Jeśli zmiany te są odwracalne, a po użyciu korzystnych warunków (np. rozcieńczenie stężonego roztworu soli) białko wraca do poprzedniej formy, mówimy o denaturyzacji odwracalnej. Ale często dochodzi też do denaturyzacji nieodwracalnej, po której białko nawet w sprzyjających warunkach nie powróci do poprzedniej formy i funkcji. Enzymy usmażonego mięsa nie będą działać, a gumowata masa jajecznicy nie rozpłynie się po ochłodzeniu czy wymoczeniu w wodzie.

W kurzym jajku głównymi białkami wodnistej części są albuminy, zaliczane do globin, których cząsteczki mają kształt z grubsza kulisty, z hydrofobowymi częściami w środku. Z tego zresztą powodu rozpuszczają się w wodzie tworząc koloidy. Przy bliższym spojrzeniu ich cząsteczki wyglądają podobnie do luźnego kłębka wełny, którym niedawno bawił się kot.

Co jednak ważniejsze, w ich składzie dość często pojawia się siarka. Najczęściej jest to aminokwas cysteina. Jest to ważne, bowiem między dwoma atomami siarki w tej samej cząsteczce lubią się tworzyć mostki dwusiarczkowe, to jest wiązania -S-S-. Ich zaistnienie zmusza łańcuch aminokwasowy do zagięcia a więc w dużym stopniu decyduje o kształcie cząsteczki. Albuminy mogą zawierać kilka takich mostków, tworzących dość stabilną strukturę.

Sieciowanie
Co takiego następuje podczas gotowania? Duże drgania termiczne mają na tyle dużą energię, że mostki dwusiarczkowe ulegają zrywaniu, pękają wiązania wodorowe, zaś nić rozplątuje się i częściowo prostuje. W efekcie sąsiednie cząsteczki które wcześniej, będąc małymi kulkami, najwyżej odbijały się od siebie, teraz zaczynają się przeplatać. Cysteiny z ich łańcuchów próbują utworzyć ponownie wiązania, aby powrócić do dawnego kształtu. Ponieważ jednak kłębek białka rozwinął się i splótł z sąsiednimi, nowo powstające mostki dwusiarczkowe łączą różne cząsteczki. W miejsce roztworu w pojedynczymi cząsteczkami powstaje trwała sieć.

Proces ten zużywa dość dużo energii. Co ciekawsze, mimo że temperatura ścinania żółtka jaja jest nieco niższa niż białka, to białko ścina się pierwsze. Wynika to z kiepskiego transportu ciepła oraz wspomnianego pochłaniania energii, zanim żółtko nagrzeje się na tyle, aby się ściąć, białko już dawno się dostatecznie nagrzało.

Naturacja?
Skoro sieć powstaje po utworzeniu przypadkowych połączeń między cząsteczkami białek, powinno być możliwe ich zerwanie oraz oddzielenie od siebie, aby nie kontaktujące się łańcuchy zwinęły się do rozpuszczalnej formy pierwotnej. Taki pomysł testował zespół badaczy pod kierunkiem profesora Gregory'ego Weissa [1]. Pomysł wziął się z prób izolowania pewnych białek powstających podczas procesów nowotworowych - mimo zastosowania ostrożnych warunków często białka izolowane z preparatów biologicznych wytrącały się w formie kłaczków oblepiających ścianki próbówek, będących masą splątanych łańcuchów.
Ale pewnego razu na konferencji zobaczył urządzenie, pozwalające dosłownie odrywać cząsteczki od siebie. Urządzenie (Vortex Fluid Device) wprowadza porcję płynu do tuby która wiruje z dużą prędkością co rozprowadza na jej powierzchni szybko poruszającą się, cienką warstwę. W warstwie tej ciecz porusza się niemal laminarnie, a na cząsteczki między jej warstwami działają duże siły ścinające. Proces ten pozwalał na przykład na oddzielenie od siebie warstw grafenu z cząstek grafitu.

Weiss sprowadził do siebie jedno takie urządzenie i przeprowadził eksperyment. Ugotował jajko na twardo i wyjął białą część. Rozdrobnione białko zmieszał z roztworem mocznika, związku który potrafi zrywać mostki siarczkowe między łańcuchami. W ten sposób wcześniej radzono sobie z denaturacją. Jednak nawet po rozbiciu sieci, wiele łańcuchów białka było ze sobą splątanych, gdy będąc wciąż blisko próbowały się zwinąć w kulkę. Zwykle z takiego roztworu dawało się odzyskać niewiele aktywnych białek.
Teraz jednak Weiss wprowadził roztwór rozpuszczonej w moczniku jajecznicy do urządzenia,  którym siły ścinające działające na warstwę cieczy na powierzchni wirującej 5000 razy na minutę próbówki, odrywały poszczególne łańcuchy, tworząc roztwór odplątanych, odseparowanych protein. Po pięciu minutach wirowania, roztwór rozcieńczono buforem sprzyjającym powstawaniu formy natywnej. Dalsze badania wykazały, że udało się odzyskać 85% aktywnego lizozymu, ważnego białka przeciwbakteryjnego jaj kurzych.

Po co rozpuszczać ścięte białko? Niektóre białka są używane w biologii i medycynie, dla innych ich aktywność katalityczna pozwala je wykryć, co wykorzystują testy biomedyczne (przykładowo często oznaczany we krwi wskaźnik ALAT to poziom białkowego enzymu aminotransferazy alaninowej). Umiejętność przywracania im aktywnej formy po tym, jak wskutek niekorzystnych warunków podczas izolacji ścięły się jak się wydawało nieodwracalnie, może być więc bardzo przydatna.


Fizykochemia bezy
Proces denaturacji białka ma znaczenie też dla innego dania - piany białkowej a zwłaszcza jej słodkiej wersji czyli bez. Podczas roztrzepywania masy czysto fizyczne działanie trzepaczki powoduje, że część cząsteczek albuminy ulega rozwinięciu. Ponieważ ich wnętrza są hydrofobowe, rozwinięte cząsteczki przyklejają się do małych pęcherzyków powietrza, co tworzy stabilną pianę.
Denaturacja w tym przypadku jest jednak w dużym stopniu odwracalna - piana pozostawiona sama sobie po pewnym czasie wypuszcza bąbelki i rozpływa się, chyba że utrwalimy ją termicznie podczas wypieku.

Dawni kucharze dążący do tego, aby piana będąca podstawą lekkich kremów trzymała się długo i była sztywna, już dawno zauważyli że dobrą pianę otrzymuje się w naczyniach miedzianych lub srebrnych. Współcześnie wiemy, że ma to uzasadnienie - przenikające do ubijanej masy jony miedzi kompleksowały owomucynę, która przeszkadza w tworzeniu mostków dwusiarczkowych w surowym jaju, tym samym zwiększały trwałość piany [2]. Przy czym ilości te były śladowe i nie wpływały na smak.

Przy okazji przypominam mój stary wpis o naturalnych barwnikach do farbowania pisanek:
https://nowaalchemia.blogspot.com/2012/04/kraszanki-czyli-o-wielkanocnej-chemii.html

-------
[1] Gregory A. Weiss et al. Shear-Stress-Mediated Refolding of Proteins from Aggregates and Inclusion Bodies, Chem. bio. chem. Volume 16, Issue 3, Pages 393–396

[2]  http://www.nature.com/nature/journal/v308/n5960/abs/308667a0.html
* https://www.washingtonpost.com/news/speaking-of-science/wp/2015/01/28/how-and-why-chemists-figured-out-how-to-unboil-an-egg/

* https://en.wikipedia.org/wiki/Egg_white
* https://en.wikipedia.org/wiki/Yolk
* https://en.wikipedia.org/wiki/Egg
* https://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation_(biochemistry)

Dziwne i zabawne nazwy związków chemicznych

Nazwy zwyczajowe związków chemicznych mają tą przewagę nad systematycznymi, pełnymi nazwami, że są dużo krótsze a niekiedy mówią nam coś na temat tego związku. Nazwa kwas hydroksybutanodiowy może nam wskazać na pewną strukturę, ale dopiero nazwanie tego związku kwasem jabłkowym nakierowuje nas na związki naturalne.
Wiele związków naturalnych ma nazwy zwyczajowe pochodzące od organizmów w których po raz pierwszy je odkryto, zwykle łacińskich lub angielskich. Te starsze, często spotykane związki, mają też polskie nazwy odnoszące się do polskich nazw tychże organizmów, w przypadku nowszych zwykle spolszcza się nazwę angielską, dlatego znany od dawna succinic acid to kwas bursztynowy a opisany później mało znany pinoleinic acid to kwas pinoleinowy a nie kwas sosnowy.
Nieco inaczej jest z kwasem melisowym, będącym bardzo długim kwasem tłuszczowym (30 węgli) i nazwanym od greckiego "melissa" czyli pszczoła, jest bowiem składnikiem wosku. Od tego samego greckiego słowa wywodzi się jednak też nazwa rośliny melisy lekarskiej, znanej z przywabiania pszczół.

Niektóre jednak nazwy, wskutek zbiegu okoliczności, brzmią dziwnie lub wręcz śmiesznie, zależnie od języka. Dla Polaka butanal nie brzmi tak zabawnie jak dla Anglika czytającego nazwę "but anal".

Minerały
Dość duże zainteresowanie w anglojęzycznym świecie wzbudza minerał Cummingtonit, którego nazwa czyta się podobnie do "coming to night" czyli "dojść nocą". W rzeczywistości nazwa pochodzi od miasta Cummington w USA.
Nieco bardziej interesująca jest historia nazwy Carlsbergitu - ten rzadki minerał będący azotkiem chromu nazwano od Carlsberg Foundation, fundacji wspierającej badania naukowe i fundującej wiele laboratoriów. To dzięki niej sprowadzono i zbadano meteoryt Apailik, będący fragmentem spadku w Cape Town, z którego pochodzi największy na świecie meteoryt żelazny Ahnighito (30 ton). W sprowadzonym do Kopenhagi fragmencie odkryto tenże minerał.
Natomiast sama fundacja została założona przez filantropa i browarnika Jakuba Christiana Jakobsena, tego samego który założył znany wszystkim browar i markę piwa Carlsberg.

Dziwne białka
Niektórzy badacze celowo nadają związkom oryginalne nazwy. Mocno namieszali twórcy nazwy pewnego białka, biorącego udział w organogenezie zarodka, którzy nazwali je Sonic Hedgehog, od bohatera gry komputerowej firmy Sega przypominającego nieco niebieskiego jeża. Badacze twierdzą, że pomysł wziął się stąd, że zarodki muszek owocowych z uszkodzonym genem kodującym to białko przybierały postać kulki z licznymi wypustkami, podobnymi do kolców. Nazwa przyjęła się, nawet na jej bazie utworzono nazwy dwóch innych białek biorących udział w tym procesie (desert hedgehog czyli "jeż pustynny" i indian hedgehog czyli "jeż indyjski"), mimo że niektóry uznają ją za niestosowną, jako że mutacje w genie kodującym białko wywołują choroby u ludzi.[1] Problematyczne jest też przetłumaczenie nazwy związku lub szlaku metabolicznego w którym bierze udział. Z tego co widziałem zwykle nie tłumaczy się nazwy najwyżej ją skracając, stąd w pracach medycznych określenia typu "mutacja białka Sonic Hedgehog" czy "szlak sygnałowy Shh.", inni uogólniają pisząc o "szlaku sygnałowym jeża".
Inspiracje popkulturowe mieli też Japończycy, którzy pewne białko występujące w synapsach fotoreceptorów nazwali Pikachurin.[2] Dalej poszli badacze w Bristol Laboratories którzy kilka odkrytych przez siebie antybiotyków o właściwościach przeciwnowotworowych nazwali od postaci z opery Pucciniego "Cyganeria" stąd związki: alcindoromycin, bohemamine, collinemycin, marcellomycin, mimimycin, musettamycin, rudolphomycin and schaunardimycin. [3]

Nazwa kolejnego specyficznego białka była koniecznością, bo pomimo dziwności dokładnie opisuje jego właściwość. Bierze ono bowiem udział w prawidłowym rozwoju sromu pewnego małego robaka, zarazem ma dość nietypową strukturę. Toteż nazwano je Sex Muscle Abnormal Protein 5. [4]

Kwas kwadratowy
Prosty cykliczny kwas organiczny nie zawierający jednak grup karboksylowych. Nazwa odnosi się do kształtu cząsteczki - są to w zasadzie cztery grupy karbonylowe połączone w kwadrat:

Kwasowość związku wynika z równowagi keto-enolowej - struktura w której grupa hydroksylowa jest połączona z węglem przy wiązaniu podwójnym jest nietrwała. Następuje więc odszczepienie protonu i utworzenie struktury jonowej z ujemnym ładunkiem na tlenie. Podobnie rzecz się ma zresztą z kwasem askorbinowym, czyli witaminą C, który jest kwaśny na tej zasadzie. W tym przypadku odszczepienie dwóch protonów daje kilka możliwych struktur rezonansowych a podwójne wiązanie rozmywa się na cały kwadrat, przez co cząsteczka nabiera właściwości aromatycznych, nadających jej dużą trwałość. Dlatego też odszczepianie protonów następuje dość łatwo, a kwas jest mocny, dysocjuje łatwiej od kwasu fosforowego.[5]
Anion kwasu kwadratowego może być uważany za specyficzną formę tlenku węgla o wzorze C₄O₄²⁻.

Kwas tyglowy
Prosty nienasycony kwas karboksylowy, będący izomerem kwasu angelikowego. Ma słodko-ostry zapach i wraz z estrami jest składnikiem aromatu rumowego. Polska nazwa nie ma związku z żadnym tygielkiem, to spolszczenie angielskiej Tiglic acid, którą nadano mu od krotonu przeczyszczającego (Croton tiglium) w którego oleju po raz pierwszy go znaleziono.[6]

Scylla i Charybda
Jednym ze związków frazeologicznych pochodzących z mitologii greckiej jest "znaleźć się między Scyllą i Charybdą" co stanowi bardziej intelektualną wersję powiedzenia "być między młotem a kowadłem". Charybda była córką Neptuna, która za chciwość skazano na bycie morskim potworem, który wsysał w głębinę statki i wypluwał z prądem wodnym szczątki. Scylla była nimfą którą za odrzucenie zalotów boga zamieniono w potwora - gdy weszła do zatrutego źródła z jej ciała wyrosły łby sześciu psów z łapami, które zjadały ludzi w pobliżu; gdy zrozpaczona rzuciła się do morza zamieniła się w morskiego potwora, czyhającego na statki. Scylla i Charybda zamieszkały po dwóch stronach cieśniny i jeśli ktoś chciał nią przepłynąć, musiał się liczyć z tym, że albo jeden stwór rozbije mu statek albo drugi zje sześciu członków załogi. W takiej sytuacji znalazł się Odyseusz, który wolał stracić sześciu ludzi niż cały statek.

Mitologiczna historia swoje odbicie w chemii - dwie substancje znalezione w jadzie izraelskiego skopiona Leiurus quinquestriatus hebraeus (Deathsalker) zostały nazwane od potworów. Jedna to scyllatoksyna a druga to charybdotoksyna, obie są krótkimi peptydami blokującymi kanał wapniowy.[7],[8]

Imperatoryna
Furanokumaryna zawarta w olejku eterycznym z arcydzięgla, aczkolwiek po raz pierwszy wyizolowana z ureny łatkowatej (Urena lobata), plennej byliny używanej jako roślina włóknista. Trudno powiedzieć skąd wzięła się taka nazwa - urena jest też nazywana caesarweed czyli "cezar chwastów" i być może stąd inspiracja.[9]

Waginol
Kolejna kumaryna występująca w arcydzięglu, w większości jako składnik glikozydu apteryny (apterin). Nazwa zapewne pochodzi od łacińskiego słowa vagina, które to słowo oprócz części ciała dotyczy też pochewki liściowej. Grube, rozszerzone ogonki listków stanowią charakterystyczną cechę arcydzięgla. Kandyzowane w cukrze są używane jako zielona ozdoba cukiernicza o anyżkowym zapachu, lub do wyrobu konfitury.[10]

P**** ligand
Ten ostatni przypadek jest szczególnie zabawny.

Opisany po raz pierwszy w 2006 roku ligand wielokleszczowy 1-(2″-hydroksylo cykloheksylo)-3′-[aminopropylo]-4-[3′-aminopropylo]piperazina, będący w sumie dość prostym aminoalkoholem, nie zwróciłby niczyjej uwagi gdyby nie to że w pracy z 2008 roku zespół irańskich naukowców użył skrótu, będącego znacznie prostszą nazwą niż pełna nazwa chemiczna. I najwyraźniej nie widząc w tym niczego niestosownego tą aminową pochodną piperyzyny nazwali Pizda.[11]

Budząc tym samym dość oczywistą wesołość u badaczy z krajów słowiańskich.

Polecam jeszcze na koniec artykuł o dziwnych nazwach genów:
http://naukowy.blog.polityka.pl/2007/09/24/gen-pavarottiego/
------------------
Źródła
* Molecules With Silly or Unsual Names
* https://en.wikipedia.org/wiki/List_of_chemical_compounds_with_unusual_names

[1] https://pl.wikipedia.org/wiki/Sonic_hedgehog
[2] https://en.wikipedia.org/wiki/Pikachurin
[3] https://en.wikipedia.org/wiki/Bohemic_acid
[4] http://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/181055
[5] https://en.wikipedia.org/wiki/Squaric_acid
[6]  https://pl.wikipedia.org/wiki/Kwas_tyglowy
[7] https://en.wikipedia.org/wiki/Charybdotoxin
[8] https://en.wikipedia.org/wiki/Scyllatoxin
[9] https://en.wikipedia.org/wiki/Imperatorin
[10] https://en.wikipedia.org/wiki/Apterin
[11] http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1386142507004908